Enzymmængden
Da enzymerne ikke bliver forbrugt eller omdannet i de processer de katalyserer og de dermed kan bruges igen og igen, er der kun brug for en lille mængde enzym i forhold til substratmængden. Et typisk enzym kan omdanne 1000 substratmolekyler pr. sekund. generelt vil gælde at enzymaktiviteten vil stige proportionalt med en stigende enzymmængde.

Substratmængden
Enzymaktiviteten vil stige i takt med at der bliver tilført mere og mere substrat. Ved en given substratmængde vil alle aktive centre på enzymmolekylerne være engageret i substratomdannelse. Enzymet siges nu at være mættet, og hastigheden af enzymaktiviteten vil være nået et foreløbigt maksimum. Det vil naturligvis kunne ændres hvis der fx tilføres mere enzym.

Temperatur
Fra fysikkens verden ved vi at molekyler bevæger sig hurtigere jo varmere omgivelserne bliver. Det betyder at enzym- og substratmolekyler vil bevæge sig hurtigere med stigende temperatur, og chancen for at de "støder" ind i hinanden vil dermed stige. Resultatet er at enzymaktiviteten og stofomdannelsen stiger med stigende temperaturer.

For enzymatiske processer har det vist sig at for hver gang temperaturen stiger 10°C øges enzymaktiviteten 2-3 gange. Det gælder kun op til en bestemt temperatur, kaldet optimum temperaturen. Her er enzymaktiviteten optimal.

Stiger temperaturen yderligere falder enzymaktiviteten drastisk. Dette fald skylde at den rumlige struktur af enzymets proteindel ændres på en sådan måde at enzymets ikke virker ordentligt. Dette kaldes en denaturering. For de fleste enzymer ligger optimum temperaturen omkring kropstemperaturen.

pH
Det vil være sådan at et enzym virker bedst ved en bestemt pH. Under og over dette pH optimum vil enzymaktiviteten være lavere.

Dette skyldes at pH påvirker enzymets proteindel. Ladningen blandt aminosyrernes syrebase grupper ændres og derved forstyrres de ionbindinger der er med til at opretholde enzymets rumlige struktur. Derved ændres enzymets aktive center på en sådan måde at det ikke kan binde substratmolekyler optimalt mere.

Resultatet er at jo længere væk fra enzymets optimale pH man kommer jo færre enzymmolekyler vil virke optimalt.

Kemiske stoffer
En lang række stoffer kan hæmme enzymers aktivitet. Der skelnes mellem kompetitiv hæmning og ikke-kompetitiv hæmning.

Kompetitiv hæmning finder man blandt stoffer der ligner et enzyms normale substrat så meget, at det kan passe ind i enzymet aktive center og derved optage enzymet. Substratet og det kompetitive stof konkurrerer altså om pladsen på et enzymmolekyle. Brugen af kompetitive enzymhæmmere anvendes i stor stil i medicin. Pennicilin er et eksempel på en kompetitiv enzymhæmmer. Det blokerer det aktive center hos et enzym der anvendes af mange bakterier til at danne cellevæg.

Ved ikke-kompetitiv hæmning ligner substrat og enzymhæmmer ikke hinanden. Det enzymhæmmende stof binder sig til enzymet på et andet sted end det aktive center. Herfra hæmmer det enzymets funktion. Det kan ske ved fysisk at blokere adgangen til det aktive center eller ved at ændre enzymets form.

Tilbage	Op	Videre

Kontakt: